【内容提要】
酶是由生物活细胞所产生的，在体内外均具有高度专一性和极高催化效率的生物大分子，包括蛋白质和核酸。在生物体的活细胞中，成千上万的生物化学反应之所以能在常温常压下以极高的速度和极强的专一性进行，是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。目前发现的酶绝大多数是蛋白质，大量的实验已经证实了这一点。
T.Cech和S.Altman于1982年首先发现rRNA的前体本身具有自我催化作用，并提出了核酶（ribozyme）的概念。之后大量的实验证明，某些RNA和DNA确实具有酶的催化活性。
在蛋白酶中，根据所催化的反应类型，可将其分为6大类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和合成酶等。根据其化学组成，又可分为单纯酶和结合酶。单纯酶是基本组成成分仅为氨基酸的一类酶。结合酶由酶蛋白和辅助因子两部分构成，辅助因子一般是指辅基、辅酶或金属离子。酶蛋白决定了反应的专一性，辅助因子则与催化反应的性质有关。维生素作为绝大多数结合蛋白酶中的辅助因子而发挥了重要的生理作用。当动物机体缺乏某种维生素时，代谢受阻，表现出维生素缺乏症。
酶的结构与其功能密切相关。酶分子中的一些必需基团组成了酶的活性中心，它有两个功能部位，即结合部位和催化部位。酶通过与底物的相互作用，发挥其高效催化活性。酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导契合学说、酸碱催化和共价催化与表面效应等。每个学说都有各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导契合学说也对酶的研究发挥了重要作用。
酶促反应的速度受多种因素影响，包括底物浓度（S）、酶的浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。底物浓度和反应速度的关系可用米氏方程式表示，米氏常数Km是酶的特征性常数，一定程度上反映了酶与底物的亲和力，其物理意义是当酶促反应速度达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度。酶的抑制作用包括不可逆抑制与可逆抑制。在可逆抑制中，竞争性抑制和非竞争性抑制是两种重要的抑制作用。
酶的活性有多种调节方式，如变构调节、共价修饰调节等。有些酶以酶原形式存在，只有在一定条件下被激活才表现出活性。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有反应条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等特点。酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性。其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性；立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性等。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质不完全相同的一组酶。同工酶的存在与不同的组织或细胞的代谢特点相适应；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。
酶的命名方法有系统命名和习惯命名两种，依据催化反应的性质分为6大类，每一个酶有特定的编号。酶对于动物的健康至关重要，在科学研究和生产实际中有广泛的应用。
酶技术是近年来发展迅速，已渗透到基因工程、遗传工程、细胞工程、酶工程、生化工程和生物工程等领域。